08/03/2016
Discussão de Artigo Científico – 14/03/16
DIA: 14/03/2016 (segunda-feira)
LOCAL: Sala de Seminários II – Prédio Central – FMRP
HORÁRIO: 11:00 horas
Inflamassomas são proteínas citoplasmáticas que oligomerizam-se após o reconhecimento de “sinais de perigo” a célula. A interação entre as moléculas do inflammassoma geralmente culmina na ativação de caspases, principalmente caspase-1, as quais podem clivar e ativar as citocinas IL-1β e IL-18. Dentre as moléculas do inflamassoma o NLRP3 tem sido uma das mais estudadas, devido seu envolvimento na ativação de caspase-1 após estímulos como cristais de sílica (SiO2), urato ou alumínio (Al2O3), ATP, nigericina ou em doenças genéticas como Síndromes de Febre Periódica Associada à Criopirina (do inglês, cryopyrina-ssociated periodic fever syndromes [CAPS]), a qual é associada a mutações em NLRP3. Embora a associação de NLRP3-ASC-Pró-caspase para a ativação da caspase-1 seja amplamente demonstrada, He e colaboradores (2016) comprovaram a participação de mais uma molécula com papel crucial na formação e ativação desse complexo, a Quinase relacionada ao NIMA 7 (NIMA-Related Kinase 7, [NEK7]). Os autores demonstraram que NEK7 interage com a porção rica em resíduos de leucina do NLRP3 possibilitando sua ativação. A ausência da NEK7 impossibilita a ativação da caspase-1 e clivagem de IL-1β pelos principais estímulos ativadores de NLRP3, ativações mediadas por efluxo de potássio, ou por mutações que mimetizam a CAPS, independente de efluxo de potássio (Figura 1). Este novo participante da ativação e formação do complexo do inflamassoma poderia ser uma possibilidade de alvo terapêutico para doenças associadas a distúrbios na ativação de NLRP3.
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